Яка різниця між шапероном і білком шаперонін?

Яка різниця між шаперонами та шаперонінами? Білки шаперонін є лише типом білків шаперон. Вони здатні лише розпізнавати та виправляти неправильно згорнутий білок і не допомагають у початковій збірці білка під час синтезу, як інші білки Chaperone.

функція. Шапероніни необхідні для життєздатності клітин у будь-яких умовах росту, оскільки вони є такими необхідні для ефективного згортання численних білків, які забезпечують життєво важливі клітинні функції.

Прикладом шаперонних білків є “білки теплового шоку” (Hsps). Назва Hsp була дана після того, як ці білки були виявлені в бактерії. Ці бактерії виробляли більше цих білків у стресових умовах, таких як високі температури, коливання рН і умови гіпоксії. Два приклади Hsp – Hsp70 і Hsp60.

Молекулярні шаперони спеціалізуються на згортанні білка, тоді як енергозалежні протеази, такі як протеасома, забезпечують ефективну деградацію білка.

Супроводжувачі вміють самостійно допомагають згортанню білка, але для точного регулювання взаємодії клієнт-субстрат, згортання, дезагрегації, деградації та торгівлі всередині клітини вони функціонують у комбінаціях з різними кохаперонами (Yerbury et al., 2016).

Яка різниця між шаперонами та шаперонінами? Білки шаперонін є лише типом білків шаперон. Вони здатні лише розпізнавати та виправляти неправильно згорнутий білок і не допомагають у початковій збірці білка під час синтезу, як інші білки Chaperone.